Литература

Международные названия

1. Алешин В.А., Новикова Л.И., Лютов А.Г., Алешкина Т.Н. Белки острой фазы и их клиническое значение // Клин, медицина. — 1988. — № 8. — С. 39-48.

2. Андреенко Г.Б., Полянцева Л.Р., Подорольская Л.В. Антитромбин III и его роль в клинической патологии // Терапевт, архив. — 1980. — № 2. — С. 141-145.

3. Белицер В.А., Варецкая Т.В., Бутылин Ю.П. и др. Определение содержания фибриногена в плазме крови // Лаб. дело. — 1983. — № 4. — С. 38-42.

4. Белицер В.А., Мусялковская А.А., Платонова Т.Н., Ена Я.М. Антитромбин III. Функциональная роль и методы определения // Вопр. мед. химии. — 1987. — Т. 33, № 4. — С. 8-15.

5. Бумблите И.А.Д. Ингибиторы плазмина (обзор) // Гематология и трансфузиология. — 1992. — № 5/6. — С. 26-28.

6. Валуева Т.А. Папаин // Белки и пептиды. — М.: Наука, 1995. — Т. 1. — С. 161-170.

7. Веремеенко К.Н. Протеолитические ферменты в медицине // Врачеб. дело. — 1959. — № 12. — С. 1269-1275.

8. Веремеенко К.Н. Протеолитические ферменты поджелудочной железы и их применение в клинике. — К.: Здоров’я, 1967. — 160 с.

9. Веремеенко К.Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике. — К: Здоров’я, 1971. — 216 с.

10. Веремеенко К.Н. Кининовая система. — К.: Здоров’я, 1977. — 182 с.

11. Веремеенко К.Н. Генетический полиморфизм альфа-1-ингибитора протеиназ и его диагностическое значение // Лаб. диагностика. — 1997. — № 1. — С. 5-10.

12. (Веремеенко К.Н., Белицер В.А.) Weremeenko K.N., Belitzer W. A. Pro-taminspaltung durch Trypsin in Gegenwart eines Serum-inhibitors und Bestimmung des Trypsins im Blut bei Parenteraler Applikation // Acta Biol. Med. Germanica. — 1963. — Bd. II, Hf. 4. — P. 451-462.

13. Веремеенко K.H., Голобородько О.П., Кизим А.И. Протеолиз в норме и при патологии. — К.: Здоров’я, 1988. — 200 с.

14. Веремеенко К.Н., Кизим А.И. О наличии двух видов ингибиторов трипсина в сыворотке крови человека // Биохимия. — 1964. — Т. 29, вып. 1. — С. 132-137.

15. Веремеенко К.Н., Кизим А.И. Избирательность действия комплекса плазмин-альфа-2-макроглобулин на фибрин // Докл. АН УССР. — 1984. — № 8. — С. 60-64.

16. Веремеенко К.Н., Кизим А.И., Колесник Л.А. Альфа-2-макроглобулин и механизм его взаимодействия с протеиназами // Вести. АМН СССР. — 1984. — № 8. — С. 60-64.

17. Веремеенко К.Н., Кизим А.И., Терзов А.И. и др. Влияние ингибиторов плазмы крови на активность сериновых и цистеиновых протеиназ // Укр. біохім. журн. — 1998. — Т. 70, № 6. — С. 35-42.

18. Веремеенко К.Н., Семенюта О.С., Кизим А.И. и др. α2-Макроглобулин: структура, свойства, физиологическая роль // Укр. біохім. журн. — 1983. — Т. 55, № 2. — С. 218-233.

18а. Веремеенко К.Н., Коваленко В.Н., Кизим А.И., Терзов А.И. Влияние полиэнзимных препаратов на фибриноген и фибрин // Укр. кардиол. журн. — 1999. — № 2. — С. 46-50.

19. Голота В.Я., Гамсония М.Ш., Платонова Т.Н., Макогоненко Е.М. Диагностика предтромботического состояния с помощью современных коагулогических тестов в акушерской практике // Лаб. диагностика. — 1998. — № 3. — С. 15-17.

20. Ермолин Г.А., Люсов В.А., Панченко Е.П. Количественный иммуноферментный метод определения продуктов распада фибриногена-фибрина в крови // Лаб. дело. — 1984. — № 1. — С. 11-15.

21. Кизим А.И., Покровская Т.Н. Действие модифицированного плазмина на лизис экспериментальных тромбов // Врачеб. дело. — 1990. — № 5. — С. 39-40.

22. Костанова Е.А., Соколова Е.В., Мосолов В.В. Характеристика комплексного препарата протеиназ из млечного сока дынного дерева (Carica papaya), выращенного на Черноморском побережье Кавказа // Прикл. биохимия и микробиология. — 1986. — Т. 22, вып. 1. — С. 43-48.

23. Макаров В.А. Актуальные проблемы клинической гемостазиологии // Клин, медицина. — 1990. — № 6. — С. 3-8.

24. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. — М.: Наука, 1971. — 414 с.

25. Нортроп Д., Кунитц М., Херриот Р. Кристаллические ферменты. — М., 1950. — 346 с.

26. Панченко Е.П., Добровольский А.Б. Коагуляционные факторы риска ишемической болезни сердца // Кардиология. — 1993. — № 6. — С. 65-69.

27. Полянцева Л.Р., Андреенко Г.В., Подорольская Л.В. Антитромбин III плазмы крови у больных с нефротическим синдромом // Клин, медицина. — 1979. — Т. 57, № 8. — С. 38-43.

28. Системная энзимотерапия. Исследование и клиническая практика / Под ред. К. Ноуза, 3. Масиновски, Р. Муховой. — Мюнхен — Прага: Мед. о-во по изуч. энзимов, 1994. — 56 с.

29. Системная энзимотерапия. Phlogenzym, Wobenzym, Mulsal. — С.-Петербург, 1995. — 160 с.

30. Системная энзимотерапия // Материалы II Международ. конф. — М., 1996. — 89 с.

30а. Системная энзимотерапия. Современные подходы и перспективы. — С.-Петербург, 1999. — 224 с.

31. Сологуб Л.І., Пашковська І.С., Антоняк Г.Л. Протеази клітин та їх функції. — К.: Наук, думка, 1992. — 196 с.

32. Угол ев А.М. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций: элементы современного функционализма. — Л.: Наука, 1985. — 544 с.

33. Фергюсон А., Стробел С. Иммунология и физиология пищеварения / Клинические реакции на пищу: Пер. с англ. // Под ред. М.Х. Лессофа. — М.: Медицина, 1986. — С. 79-108.

34. Физиология всасывания / Под ред. А.М. Уголева. — Л.: Наука, 1977. — 688 с.

35. Физиология пищеварения / Под ред. А.В. Соловьева. — Л.: Наука, 1974. — 761 c.

36. Физиология человека. В 3 т. Пер. с англ. / Под ред. Р. Шмидта, Г. Тевса. — М.: Мир, 1996. — Т. 3 . — С. 740-783.

36а. Фрейдлин И.С. Система мононуклеарных фагоцитов. — М.: Медицина, 1984. — 271 с.

37. Ходорова Е.Л., Веремеенко К.Н., Белицер В.А. Исследование антитрипсина — α2-макроглобулина сыворотки крови // Вопр. мед. химии. — 1969. — Т. XV, № 1. — С. 10-15.

38. Absorbtion of orally administred enzymes // Eds. Gardner M.L.G., K.-J. Steffens. — Berlin; Heidelberg; New York: Springer-Verlag, 1995. — 96 p.

39. Ambrus J.L., Lassmann N.B., De Marchi J. Absorbtion of exogenous and endogenous proteolytic enzymes // Clin. Pharmacol. Therap. — 1966. — Vol. 8. — P. 362-368.

40. Amerongen H.M., Weltzin R., Marek J.A. et al. M-cell-mediated antigen transport and monoclonal IgA antibodies for mucosal immune protection // Ann. N.Y. Acad. Sci. — 1992. — Vol. 664. — P. 18-26.

41. Aoki N. Natural inhibitors of fibrinolysis // Prog. Cardiovasc. Dis., 1979. — Vol. 21, № 4. — P. 267-280.

42. Aoki N., Sakata Y., Natsuda M., Tateno K. Fibrinolytic system in a patient with congenital deficiency of α2-plasmin inhibitor // Blood. — 1980. — Vol. 55, № 3. — P. 483-488.

43. Aoki N., Yamanaka M. The α2-plasmin inhibitor levels in liver diseases // Clin. Chem. Act. — 1978. — Vol. 84, № 1-2. — P. 99-105.

44. Avakian S. Further studies an the absorbtion of chymotrypsin // Clin. Pharmacol. Therap. — 1964. — Vol. 516. — P. 712-715.

45. Bachmann F. Fibrinolysis. In book: Thrombosis and haemostasis // Eds. Verstrate M. et al., 1987. — P. 227-265.

46. Bick R.L., Bick M.D., Fekete L.F. Antithrombin III. Patterns in disseminated intravascular coagulation // Amer. J. Clin. Pathol. — 1980. — Vol. 73. — № 4. — P. 577-583.

47. Bohe M., Borgstrom A., Genell S., Ohlsson K. Fate of intravenously injected trypsin in dog with special reference to the existence of an enteropancreatic circulation // Digestion. — 1984. — Vol. 29. — P. 158-163.

48. Bonner J.C., Badgett A., Hoffman M., Lindroos P.M. Inhibition of platelet-derived growth factor-В В-induced fibroblast proliferation by plasmin-activated alpha-2-macroglobulin is mediated via an alpha-2-macroglobulin receptor/low density lipoprotein receptor-related protein-dependent mechanism //J. Biol. Chem. — 1995. — Vol. 270, № 11. — P. 6389-6395.

48a. Borth W., Teodorescu M. Inactivation of human interleukin-2 (IL-2) by α2-macroglobulin proteinase complexes as an immunosupressive mechanism // Fed. Proc. — 1985. — Vol. 48. — P. 948-952.

49. Brown R.J., Mannino D.M., Khoury M.J. Alpha-1-antitrypsin deficiency deaths in the United States from 1979-1991. An analysis using multiple-cause mortality data // Chest. — 1996. — Vol. 110, № 1. — P. 78-83.

50. Buttle D.J., Kembhavi A.I., Sharp S.L. et al. Affinity purification of the novel cysteine proteinase papaya proteinase IV and papain from papaya latex // Biochem. J. — 1989. — Vol. 261, № 2. — P. 469-476.

51. Carell R.W. Reactive centre variations of α1-antitrypsin. A new rang of antiinflammatory agents // Biotech. Gen. Engin. Rev. — 1986. — № 4. — P. 291-309.

52. Carell R.W., Jeppson J.O., Laurell C.B. et al. Structure and variation of human alpha-1-antitrypsin // Nature. — 1982. — Vol. 298, № 5872. — P. 329-334.

53. Carmignoto F., Schivo P., Ceriotti G. et al. L’antithrombina III nelle epatopatie chroniche //J. Ital. Chim. Clin. — 1980. — Vol. 5, № 2. — P. 113-125.

54. Castel J.V. Intestinal absorbtion of undegraded bromelain in humans. In: Ab-sorbtion of orally administered enzymes / Eds. Gardner M.L.G., K.-J. Steffens. — Berlin, Heidelberg: New York: Springer-Verlag, 1995. — P. 47-60.

55. Christensen U., Sottrup-Jensen L. Mechanism of α2-macroglobulin-proteinase interactions. Studies with trypsin and plasmin // Biochemistry. — 1984. — Vol. 23, № 26. — P. 6619-6626.

56. Cohen J.R., Sarfati J., Birnbaum E. et al. The inactivation of antithrombin III by serum elastase in patients with surgical infections // Amer. Surg. — 1990. — Vol. 56, № 11. — P. 665-667.

57. Cucuianu M., Czlsnic I., Knauer O., Roman S. Severe bleeding in heterozygous α2-plasmin inhibitor // Rev. Roum. Biochim. — 1989. — Vol. 26, № 4. — P. 273-277.

58. Curiel D.T., Holmes M.D., Okayama H. Molecular basis of the liver and lung diseases associated with the α1-antitrypsin deficiency allele M // J. Biol. Chem. — 1989. — Vol. 264, № 23. — P. 13938-13945.

59. Dang C.V., Bell. W.R., Shuman M. The normal and morbid biology of fibrinogen // Amer. J. Med. — 1989. — Vol. 87, № 5. — P. 567-576.

59a. Desser L., Sakalova A., Zavadova E., Holomanova D., Mohr T. Concentration of soluble tumor necrosis factor receptor, β2-microglobulin, IL-6 and TNF in serum of multiple myeloma patients after chemotherapy and after combined enzyme-chemotherapy // Int. J. Immunotherapy. — 1997. — Vol. XIII, № 3/4. — P. 121-130.

60. Ernst E. Plasma fibrinogen — an independent cardiovascular risk factor // J. Int. Med. — 1990. — Vol. 227. — P. 365-372.

61. Ernst E., Resch K.L. Fibrinogen as a cardivascular risk factor a metaanalysis and review of the literature // Ann. Intern. Med. — 1993. — Vol. 118. — P. 956-963.

62. Feinman R.D. The proteinase-binding reaction of α2-macroglobulin // Ann. NY. Acad. Sci. — 1994. — Vol. 737. — P. 245-266.

63. Fukai L., Kasafirek E. Sensitive assay of cysteine proteinases using new peptide p-nitroanilides // Biotechnol. Appl. Biochem. — 1988. — Vol. 10. — P. 473-475.

64. Goldstein J.L., Anderson R.G.W., Brown M.S. Coated pits, coated vesicles, and receptor-mediated endocytosis // Nature. — 1979. — Vol. 279. — P. 679-685.

65. Gotze H., Rothman S.S. Enteropancreatic circulation of digestive enzymes as a conservation mechanism // Nature. — 1975. — Vol. 257. — P. 607-609.

66. Handa K., Kono S., Saku K. et al. Plasma fibrinogen levels as an independent indicator of severity of coronary atherosclerosis // Atherosclerosis. — 1989. — Vol. 77. — P. 209-213.

67. Haverback B.J., Dyce В., Bundy H. et al. Protein binding of pancreatic proteolytic enzymes //J. Clin. Invest. — 1962. — Vol. 41, № 5. — P. 972-980.

68. Heimburger N. Antithrombin III. Biochemie und Pathophisiologie // Folia Angiol. — 1982-1983. — Vol. 30-31. — P. 284-287.

69. Hoffmeister H.M., Ruf W., Heller W., Seipel L. Inhibitors of the hemostasis and related systems in patients with acute myocardial infarction or unstable angina pectoris // Fibrinolyses. — 1995. — Vol. 9, Suppl. 1. — P. 104-108.

70. Hoidal J.R., Niewoehner D.E. Pathogenesis of emphysema // Chest. — 1983. — Vol. 83, № 4. — P. 679-685.

71. Holmes M.D., Brantly M.L., Curiel D.J. Characterization of the nornal α1-antitrypsin allele // Ann. J. Hum. Genet. — 1990. — Vol. 46, № 4. — P. 810-816.

72. Hoylaeris M., Owen W.G., Collen D. Involvement of heparin chain lenght in the heparin-catalyzed inhibition of thrombin by antithrombin III //J. Biol. Chem. — 1984. — Vol. 259, № 9. — P. 5670-5677.

73. Imber M.J., Pizzo S.V. Clearence and binding of two electrophretic fast forms of human α2-macroglobulin //J. Biol. Chem. — 1981. — Vol. 256. — P. 8134-8139.

74. Jani P.U., McCarthy D.E., Florence A.T. Nonosphere and microsphere uptake via Peyer’s patches: Observation of the rate of uptake in the rat after single oral dose // Int. J. Pharmaceut. — 1992. — Vol. 86. — P. 239-246.

75. Janowitz H.D., Hollander F. The exocrine-endocrine partition of enzymes in the digestive tract // Gastroenterology. — 1951. — Vol. 17, № 4. — P. 591-592.

76. Kannel W.B., Wolf P.A., Castelli W.P., D’Agostino R.B. Fibrinogen and risk of cardiovascular diseases. The Framingham study //J.A.M.A. — 1987. — Vol. 258. — P. 1183-1186.

77. Klaschka F. Oral enzymes — new approach to cancer treatment. Immunological concepts for general and clinical practice. Complementary cancer treatment // Forum Med. — Verb — Ges. — 1996. — 211 p.

78. Keith C.K., Kazenko A., Laskowski U. Studies on proteolytic activity of crystalline protein В prepared from beef pancreas // J. Biol. Chem. — 1947. — Vol. 170. — P. 227.

79. Kolac C., Streichhan P., Lehr C.M. Oral bioavailability of proteolytic enzymes // Eur. J. Pharm. Biopharm. — 1996. — Vol. 42, № 4. — P. 222-232.

80. Lake-Bakaar G., Rubio C.E., McKavanagh S. et al. Metabolism of I125-labelled trypsin in man: Evidence for recirculation // Gut. — 1980. — Vol. 21. — P. 580-586.

81. Laurell C.B., Eriksson S. The electrophoretic α1-globulin pattern of serum in α1-antitrypsin deficiency // Scand. J. Clin. Lab. Invest. — 1963. — Vol. 15. — P. 132-140.

82. Leone G., Valori V.M., Cotumaccio R., Nassi G. Human antithrombin III heterogenity. A study by isoelectrofocusing and crossed immunoelectrofocusing // Haemostasis. — 1983. — Vol. 13. — P. 369-373.

83. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L. et al. Protein measurement with Folin phenol reagent //J. Biol. Chem. — 1951. — Vol. 193. — P. 265-275.

84. Lysiak J.J., Hussaini I.M., Webb D.J. et al. Alpha-2-macroglobulin function as a cytokine carrier to induce nitric oxide synthesis and cause nitric oxide-dependent cytotoxicity in the RAW 264.7 macrophage cell line //J. Biol. Chem. — 1995. — Vol. 270, № 37. — Р. 21919-21927.

85. Maeda Н., Molla A., Oda Т., Katsuki Т. Internalization of serratial protease into cells as an enzyme-inhibitor complex with alpha-2-macroglobulin and regeneration of protease activity and cytotoxicity //J. Biol. Chem. — 1987. — Vol. 262, № 23. — P. 10946-10950.

86. Martin J.J., Brendel R., Beeler J.M. Absorbtion of enzymes from the intestinal tract // Am. J. Pharm. — 1957. — Vol. 12. — P. 194-197.

87. Miller J.M., Opher A.W. The increased proteolytic activity of human blood serum after oral administration of bromelain // Exp. Med. Surg. — 1964. — Vol. 22. — P. 277-280.

88. Miller J.M., Willard R.F., Polachek A.A. An investigation of trypsin I131 in patients // Exp. Med. Surg. — 1960. — Vol. 18. — P. 352-355.

88a. Misra U.K., Gawdi G., Pizzo S.V. Binding of rat alpha-l-inhibitor-3-methylamin to the alpha-2-macroglobulin signaling receptor induces second messengers // J. Cell Biochem. — 1996. — Vol. 61, № 1. — P. 61-71.

886. Misra U.K., Pizzo S.V. Ligation of the alpha-2-macroglobulin signaling receptor on macrophages induces synthesis of platelet activating factor // T. Cell Biochem. — 1996. — Vol. 61, № 1. — P. 39-47

89. Molino M., Raghunath P.N., Kuo A. et al. Differential expression of functional protease-activated receptor-2 (PAR-2) in human vascular smooth muscle cells // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. — 1998. — Vol. 18. — P. 825-832.

90. Morija EL, Moriwaki C., Akimoto S. et al. Studies on the passage of chymotrypsin across the intestinal // Chem. Pharm. Bull. — 1967. — Vol. 15. — P. 1662-1668.

91. Muir A., Whitfield J.B. Alpha-1-antitrypsin phenotypes and longevity // Hum. Hered. — 1990. — Vol. 40. — P. 22-28.

92. Neufeld E.F., Sando G.N., Garvin A.J. et al. Receptor-mediated endocytosis of lysosomal enzymes //J. Supramolec. Struct. — 1977. — Vol. 6. — P. 95-101.

93. Nystedt S., Emilsson K., Wahlestedt C., Sundelin J. Molecular cloning of a potential proteinase activated receptor // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1994. — Vol. 91. — P. 9208-9212.

94. Ogushi F., Hubbard R.C., Fells G.A. et al. Evolution of the S-type of alpha-1-antitrypsin in vivo and in vitro inhibitor of neutrophyl elastase // Amer. Rev. Respir. Dis. — 1988. — Vol. 137, № 2. — P. 364-370.

95. Olsson P., Blomback M., Egleerg N., Ekestrom S. Experience of extensive vascular surgery on defibrase — defibrinogenated patients // Thromb. Res. — 1976. — Vol. 9, № 3. — P. 277-282.

96. Packard B.Z., Mostowski H.S., Komoriya A. Mitogenic stimulation of human lymphocytes mediated by a cell surface elastase // Biochim. Biophys. Acta. — 1995. — Vol. 1269, № 1. — P. 51-56.

97. Petersen L.C., Jorgensen M. Electrophoretic interactions in the heparin en-chanced reaction between human thrombin and antithrombin // Biochem. J. — 1983. — Vol. 213, № 1. — P. 91-97.

98. Richards H.J. Acquired alpha-2-antiplasmin deficiency in glomerular proteinuria // Brit. Med. J. — 1981. — № 6270. — P. 1121.

99. Roth S.L., Havemann K., Martini G.A. Pranataler Ausschlub eines bei Phanotyp P.Z // Klin. Wschr. — 1980. — Vol. 58, Hf. 2. — P. 617-624.

100. Rowan A.D., Buttle D.J., Barrett A.J. The cysteine proteinase of the pineapple plant // Biochem. J. — 1990. — Vol. 266. — № 3. — P. 869-875.

101. Saito H., Goldsmith G.H., Moroi M., Aoki M. The inhibitory spectrum of α2-plasmin inhibitor // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1979. — Vol. 70, № 4. — P. 2013-2017.

102. Schaick W.V., Kleine M.W. Serum hydrolytic activity and oral enzyme therapy // Wien. Med. Wschr. — 1996. — Vol. 144, Hf. 4. — P. 30-38.

103. Schwartz M., Petersen K., Gregersen N. et al. Prenatal diagnosis of alpha-1-antitrypsin deficiency using polymerase chain reaction // Clin. Genet. — 1989. — Vol. 36, № 6. — P. 419-426.

103a. Sebekova K., Paczek L., Dammrich J. et al. Effects of protease therapy in the remnant kidney model of progressive renal failure // Mineral. Electrolyt. Metabol. — 1997. — Vol. 23. — P. 1-6.

104. Seifert J., Ganser R., Brendel W. Die resorption eines proteolytischen enzymes pflanzlichen ursprunges aus dem Magendarm-tract in das Blut und in die Lymphe von crwachsenen Ratten // Z. Gastroenterol. — 1979. — Vol. 17. — P. 1-8.

105. Siegelman A.M., Carlson A.S., Robertson T. Investigation of serum trypsin and related substances 1. The quantitative demonstration of trypsin-like activity in human blood serum by a micromethod // Arch. Biochem. — 1968. — Vol. 97. — P. 159-162.

106. Sottrup-Jensen L. α2-Macroglobulin: structure, shape and mechanism of proteinase complex formation //J. Biol. Chem. — 1989. — Vol. 264. — № 20. — P. 11539-11542.

107. Sottrup-Jensen L., Stepanin T.M., Kristensen T. et al. Primary structure of human α2-macroglobulin. V. The complete structure //J. Biol. Chem. — 1984. — Vol. 259, № 13. — P. 8318-8327.

108. Stauder H. Evidence that TGF-β should be a therapeutic target in diabetic nephropathy // Kidney Internat. — 1998. — Vol. 54. — P. 1390-1391.

109. Stout R.W., Crawford V. Seasonal variations in fibrinogen concentration among elderly people // Lancet. — 1991. — Vol. 338. — P. 9—13.

110. Streichman W., Schaik V., Stauder G. Bioavaibility of therapeutically used hydrolytic enzymes. In Absorbtion of orally administered enzymes // Eds. Gardner M.L.G., K.-J. Steffens. — Berlin, Heidelberg, New York: Springer — Verlag, 1995. — P. 83-94.

111. Systemic Enzyme Therapy: New Findings and Perspectives. — Prague, March 13-14, 1998.

112. Traler E. Antithrombin III — Physiologie und klinische Bedeutung // Gelben. H. — 1979. — Vol. 19, Hf. 4. — P. 145-154.

113. Travis J., Salvesen G.S. Human plasma proteinase inhibitors // Ann. Rev. Biochem. — 1983. — Vol. 52. — P. 655-709.

114. Travis J., Schwick B.H., Potempa J. The functional role of acute phase plasma proteinase inhibitors // Tokai J. Exp. Clin. Med. — 1988. — Vol. 13, № 6. — P. 313-320.

115. Tripodi A., Boyer C., Canciani M. et al. Inhering deficiency of antithrombin III in a halian kindred // Ric. Clin. Lab. — 1980. — Vol. 10, № 3. — P. 521-529.

116. Van Leuven F. Human α2-macroglobulin: mechanisms of endoprotease inhibition and receptor-mediated endocytosis // Thesis submitted in partial fulfillment of the requirements for the degree of geaggregeerde van Het Hoger other wijs, 1982. — 151 p.

117. Van Leuven F. Human α2-macroglobulin: structure and function // Trends. Biochem. Sci. — 1982. — Vol. 7, № 5. — P. 185-187.

118. Van Leuven F., Umans L., Lobent K. et al. Molecular analysis of the human and mouse α2M families // Ann. N.Y. Acad. Sci. — 1994. — Vol. 732. — P. 163-171.

119. Verstrate M., Vermilen G. (Ферстрате M., Фермилен Ж.) Тромбозы. — M.: Медицина, 1986. — 334 с.

120. Vilella Е., Joven J., Olivercona G. et al. Binding of lipoprotein lipase to α2-macroglobulin // Ann N.Y. Acad. Sci. — 1994. — Vol. 732. — P. 510-513.

121. Vu T. К. H., Hung D.T., Weaton V.I., Coughlin S.R. Molecular cloning of a functional thrombin receptor reveals a novel proteolytic mechanism of receptor activation // Cell. — 1991. — Vol. 64. — P. 1057-1068.

122. Walker W.A., Isselbacher K.J. Uptake and transport of macromolecules by the intestine. Possible role in clinical disorders // Gastroenterology. — 1974. — Vol. 67, № 3. — P. 531-546.

123. Weaver A.M., Owens C.K., Conias S.L. Native and activated forms of alpha-2-macroglobulin increase expression of platelet-derived growth factor alpha-receptor in vascular smooth muscle cells. Evidence for autocrine transforming growth factor-beta activity //J. Biol. Chem. — 1995. — Vol. 270, № 51. — P. 30741-30748.

124. White R.R., Crawley F.E., Vellini M., Rovati L.A. Biovailability of I125 bromelain after oral administration to rats // Biopharmaceut. Drug Dispos. — 1988. — Vol. 9. — P. 397-403.

125. Wiman B. Affinity-chromatographic purification of human α2-antiplasmin // Biochem J. — 1980. — Vol. 191, № 1. — P. 229-232.

125a. Webb D.J., Hussaini I.M., Weaver A.M. et al. Activated alpha-2-macroglobulin promotes mitogenesis in rat vascular smooth muscle cells a mechanism that is independent of growth-factor-carrier activity // Eur. J. Biochem. — 1995. — Vol. 234, № 3. — P. 714-722.

1256. Wood G.R., Ziska T., Morgenstern E., Stauder G. Sequential effects of anoral enzyme combination with rutosid in different in vitro and in vivo models of inflammation // Int. J. Immunotherapy. — 1997. — Vol. XIII. — P.139-145.

126. Wolf M., Ransberger К. (Вольф M., Рансбергер К.) Лечение ферментами. — М.: Мир, 1976. — 240 с.

127. Yarnell J.W., Baker J.A., Sweetnam P.M. et al. Fibrinogen, viscosity and white blood cell count are major risk factor for ischemic heart disease // Circulation. — 1991. — Vol. 83. — P. 836-844.

128. Yarnell J.W., Sweetnam P.M., Rogers S. et al. Some longterm effects of smoking on the haemostatic system, a report from the Caerphilly and Speed well collaborative surveys //J. Clin. Pathol. — 1987. — Vol. 40. — P. 909-913.

129. Yoshioka A., Kamitsuji H., Takase T. et al. Congenital deficiency of the plasmin inhibitor in three sisters // Haemostasis. — 1982. — Vol. 11, № 3. — P. 176-184.

130. Zimacheva A.V., Ievleva E.V., Phung Huy Huan et al. Protease from the proliferative top of pineapple (Ananas Comosus) // Appl. Biochemistry Microbiology. — 1994. — Vol. 30, № 2. — P. 172-179.

geoapteka.ua
На нашем сайте используются файлы cookies для большего удобства использования и улучшения работы сайта. Продолжая, вы соглашаетесь с использованием cookies.
Developed by Maxim Levchenko