фармакодинаміка.
In vivo дія L-орнітину-L-аспартату зумовлена амінокислотами, орнітином та аспартатом, здійснюється за допомогою двох ключових методів детоксикації аміаку: синтезу сечовини і синтезу глутаміну.
Синтез сечовини відбувається в навколопортальних гепатоцитах, де орнітин виступає як активатор двох ферментів: орнітину карбамоїлтрансферази і карбамоїлфосфату синтетази, а також як субстрат для синтезу сечовини.
Синтез глутаміну відбувається в навколовенозних гепатоцитах. Зокрема, за патологічних умов, аспартат і дикарбоксилат, включаючи продукти метаболізму орнітину, абсорбуються в клітинах і використовуються там для зв’язування аміаку у формі глутаміну.
Глутамат – це амінокислота, яка зв’язує аміак як за фізіологічних, так і патологічних умов. Отримана амінокислота глутамін представляє собою не лише нетоксичну форму для виведення аміаку, але й активує внутрішньоклітинний обмін глутаміну.
За фізіологічних умов орнітин і аспартат не лімітують синтез сечовини.
Експериментальні дослідження на тваринах показали, що властивість L-орнітину-L-аспартату знижувати рівень аміаку зумовлена прискореним синтезом глутаміну. В окремих клінічних дослідженнях було показано це поліпшення відносно розгалуженого ланцюга амінокислот/ароматичних амінокислот.
L-орнітину-L-аспартат швидко абсорбується і розщеплюється на орнітин і аспартат. Період напіввиведення обох амінокислот короткий – 0,3-0,4 години. Частина аспартату виводиться з сечею у незміненому вигляді.
Фармакокінетика.
Не досліджувалась.